Der Darm II – Mismatch Erkrankungen

Wenn wir uns die lange Liste der nicht-infektiösen Krankheiten betrachten, dann sehen wir, dass sie ein großes Problem für unsere moderne Gesellschaft darstellen. Sie umfassen die ganze Palette von Plattfüßen bis hin zu saurem Reflux, auch Angststörungen, bestimmte Krebsarten, Bluthochdruck, Fettleibigkeit und Typ-2-Diabetes gehören dazu. Um dieses Phänomen verstehen wollen, ist es notwendig weit in die Entwicklungsgeschichte zurückzublicken.

Vielleicht wird dann klar, warum unsere „Steinzeit“körper auf die Anforderungen der modernen Gesellschaft unpassend reagieren müssen: Kleine Gesellschaften im Altertum mit ihrer Kultur, bestehend aus Jägern und Sammlern, kannten nämlich keine Zuckerkrankheit – wohingegen sie in unserer Gesellschaft stetig zunimmt!

Wir sind darauf ausgerichtet Fett anzusetzen und nicht um es abzubauen!

Die meisten Erkrankungen entstammen vom Missverhältnis unserer genetischen Verannlagung und den modernen Anforderungen an unseren Körper: Das menschliche Genom hat sich in den letzten Jahrtausenden eigentlich nicht großartig verändert, aber der Konsum industrieller Nahrung – darunter große Mengen an Zucker und Einfachkohlehydraten – hat immer mehr zugenommen. Darüber hinaus ist der Alltag immer mehr von Bewegungsarmut geprägt.

Da unsere Körper nicht in der Lage sind solche großen Mengen an Zucker zu verstoffwechseln werden wir krank!

Diskussion
Störungen im Stoffwechsel können zu Fehlfaltungen in der Bildung einer funktionsfähigen Raumstruktur führen. Sie werden als Proteinfehlfaltungserkrankungen bezeichnet. Ein Beispiel hierfür ist Chorea Huntington. Krankheiten, die auf eine Fehlbildung der Proteinstruktur zurückgehen werden Prionkrankheiten genannt. BSE oder die Alzheimer-Krankheit sind Beispiele für solche Erkrankungen. Auch Diabetes mellitus Typ 2 ist eine Proteinfehlfaltungserkrankung, sie beruht auf einer Fehlfaltung des Amylin. Die räumliche Struktur kann auch durch Denaturisierung, aufgrund von Hitze, Säuren oder Basen und radioaktiver Strahlung zerstört werden.

Quellen:

  • Organisation der Bereiche mit amphiphilen α-helikalen Potential innerhalb der dreidimensionalen Struktur der β-Faltblatt-Proteine (englisch) – Protein Engineering, Oxford, 14. Jahrgang, 2001, Ausgabe Nr. 5, Seiten 315–319:
  • Parker Research Lab
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